Patrick LINDER  CV du Chef de Groupe  Composition du Groupe

  Coordonnées du groupe

Prof. P. LINDER
CMU / Dpt MIMOL
1 rue Michel-Servet
1211 Genève
Suisse

Patrick.Linder@unige.ch

Tél.: 022 379 54 84
Fax: 022 379 55 02




Commentaires



Pages générées le 16.05.2012
Sujet de recherche | Publications du groupe | Domaines de recherche

Acquisition et expression de facteurs de virulence chez Staphylococcus aureus

Dans la vie de tous les jours nous sommes entourés d'une multitude de bactéries qui, pour la plupart, sont importantes pour notre bien-être. Les bactéries qui nous habitent sont dix fois plus nombreuses que nos propres cellules. Elles nous aident à nous défendre contre des pathogènes. Parmi ces pathogènes il y a les bactéries opportunistes qui sont présentes dans une grande partie de la population sans pour autant causer de maladies. Ce n'est en cas d'affaiblissement de l'hôte ou si les bactéries se trouvent à un mauvais endroit, que ces pathogènes peuvent causer des maladies.

Dans notre laboratoire nous étudions la bactérie Staphylococcus aureus, communément appelée le Staphylocoque doré. Cette bactérie se présente en forme de coque. En se divisant elle forme des amas ayant l'aspect de grappes (« und die Massen sahen Weintraubenartig aus » ; Alexander Ogston, 1880 ; extrait de Rev Infect Dis. 6:122-8, 1984). Sur boîtes de Petri, le Staphylocoque doré, comme son nom l'indique, forme des colonies jaunes avec un aspect doré. Chez l'humain, le Staphylocoque doré se trouve principalement dans les narines et sur la peau sans causer des pathologies. Ainsi, c'est un paradigme d'un pathogène opportuniste qui peut également causer des maladies graves.

Les infections causées par le Staphylocoque doré sont particulièrement redoutables à cause de la multitude de facteurs de virulence produits par cette bactérie et par son acquisition aisée de gènes de résistances aux antibiotiques. Un facteur important aggravant les infections de Staphylocoque doré est la possibilité de former des biofilms qui rendent les bactéries inaccessibles au système immun et constituent un réservoir de bactéries pendant un traitement aux antibiotiques. Depuis des années notre laboratoire s'est spécialisé dans l'analyse de la famille des protéines à boîte DEAD. Les protéines de cette famille possèdent une activité d'ATPase RNA-dépendante et une activité d'hélicase ATP-dépendante. Il a été démontré que les protéines à boîtes DEAD peuvent déplacer des protéines situées sur un ARN et défaire des courts fragments d'ARN doubles brins. Chez les bactéries certaines de ces protéines sont impliquées dans la biogenèse des ribosomes et/ou dans la réponse aux conditions de stress.

Un autre aspect de notre recherche porte sur des barrières au transfert horizontal entre différentes souches de Staphylocoque doré et entre le Staphylocoque doré et d'autres espèces. Dans un premier temps nous avons analysé le système de restriction de type I, constitué de protéines de spécificité, HsdS, de méthylases HsdM et d'une endonucléase HsdR. Nous avons montré que l'inactivation du gène HsdR dans des souches cliniques ouvre la possibilité de transformer ces souches avec des plasmides, et ainsi d'étudier ces souches plus aisément au niveau moléculaire. Néanmoins, ces souches restent difficile à transformer avec l'ADN de plasmide et nous analysons actuellement la présence d'autres barrières.




Publications du groupe

The CodY pleiotropic repressor controls virulence in gram-positive pathogens.
FEMS IMMUNOLOGY AND MEDICAL MICROBIOLOGY
2011 vol. 62(2) pp. 123-139
STENZ L, FRANCOIS P, WHITESON K, WOLZ C, LINDER P, SCHRENZEL J

Analyses of the functional regions of DEAD-box RNA "helicases" with deletion and chimera constructs tested in vivo and in vitro.
JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY
2011 vol. 413(2) pp. 451-472
BANROQUES J, CORDIN O, DOERE M, LINDER P, TANNER NK

From unwinding to clamping - the DEAD box RNA helicase family.
NATURE REVIEWS MOLECULAR CELL BIOLOGY
2011 vol. 12(8) pp. 505-516
LINDER P, JANKOWSKY E

A type IV modification-dependent restriction enzyme SauUSI from Staphylococcus aureus subsp. aureus USA300.
NUCLEIC ACIDS RESEARCH
2011 vol. 39(13) pp. 5597-5610
XU SY, CORVAGLIA AR, CHAN SH, ZHENG Y, LINDER P

Power of yeast for analysis of eukaryotic translation initiation.
JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY
2010 vol. 285(42) pp. 31907-31912
ALTMANN M, LINDER P

Motif III in superfamily 2 "helicases" helps convert the binding energy of ATP into a high-affinity RNA binding site in the yeast DEAD-box protein Ded1.
JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY
2010 vol. 396(4) pp. 949-966
BANROQUES J, DOERE M, DREYFUS M, LINDER P, TANNER NK

A type III-like restriction endonuclease functions as a major barrier to horizontal gene transfer in clinical Staphylococcus aureus strains.
PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA
2010 vol. 107(26) pp. 11954-11958
CORVAGLIA AR, FRANCOIS P, HERNANDEZ D, PERRON K, LINDER P, SCHRENZEL J

Linear ubiquitin fusion to Rps31 and its subsequent cleavage are required for the efficient production and functional integrity of 40S ribosomal subunits
MOLECULAR MICROBIOLOGY
2009 vol. 72(1) pp. 69-84
LACOMBE T, GARCIA-GOMEZ JJ, DE LA CRUZ J, ROSER D, HURT E, LINDER P, KRESSLER D

Plant RNA helicases: linking aberrant and silencing RNA.
TRENDS IN PLANT SCIENCE
2009 vol. 14(6) pp. 344-352
LINDER P, OWTTRIM GW

mRNA export: RNP remodeling by DEAD-box proteins.
CURRENT BIOLOGY
2008 vol. 18(7) pp. 297-299
LINDER P

Impact of oleic acid (cis-9-octadecenoic acid) on bacterial viability and biofilm production in Staphylococcus aureus.
FEMS MICROBIOLOGY LETTERS
2008 vol. 287(2) pp. 149-155
STENZ L, FRANÇOIS P, FISCHER A, HUYGHE ANTOINE, TANGOMO M, HERNANDEZ D, CASSAT J, LINDER P, SCHRENZEL J

A conserved phenylalanine of motif IV in superfamily 2 helicases is required for cooperative, ATP-dependent binding of RNA substrates in DEAD-box proteins.
MOLECULAR AND CELLULAR BIOLOGY : MCB
2008 vol. 28(10) pp. 3359-3371
BANROQUES J, CORDIN O, DOERE M, LINDER P, TANNER NK

Membrane stress is coupled to a rapid translational control of gene expression in chlorpromazine-treated cells
CURRENT GENETICS
2007 vol. 52 pp. 171-185
DE FILIPPI L, FOURNIER M, CAMERONI E, LINDER P, DE VIRGILIO C, FOTI M, DELOCHE O

A copper-activated two-component system interacts with zinc and imipenem resistance in Pseudomonas aeruginosa
JOURNAL OF BACTERIOLOGY
2007 vol. 189 pp. 4561-4568
CAILLE, O, ROSSIER, C, PERRON, K

Bent out of shape: RNA unwinding by the DEAD-box helicase Vasa
CELL
2006 vol. 125(2) pp. 219-221
LINDER PATRICK, LASKO PAUL

Leishmania infantum LeIF protein is an ATP-dependent RNA helicase and an eIF4A-like factor that inhibits translation in yeast
FEBS JOURNAL
2006 vol. 273(22) pp. 5086-5100
BARHOUMI M, TANNER NK, BANROQUES J, LINDER P, GUIZANI I

The DEAD-box protein family of RNA helicases
GENE
2006 vol. 367 pp. 17-37
CORDIN O, BANROQUES J, TANNER NK, LINDER P

Unwinding single RNA molecules using helicases involved in eukaryotic translation initiation
JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY
2006 vol. 361(2) pp. 327-335
MARSDEN STEVEN, NARDELLI MARIA, LINDER PATRICK, MCCARTHY JOHN E.G.

A novel multifunctional factor involved in trans-splicing of chloroplast introns in Chlamydomonas
NUCLEIC ACIDS RESEARCH
2006 vol. 34(1) pp. 262-274
MERENDINO LIVIA, PERRON KARL, RAHIRE MICHELE, HOWALD ISABELLE, ROCHAIX JEAN-DAVID, GOLDSCHMIDT-CLERMONT MICHEL

Dead-box proteins: a family affair - active and passive players in RNP-remodeling
NUCLEIC ACIDS RESEARCH
2006 vol. 34 pp. 4168-4180
LINDER P

Sen34p depletion blocks tRNA splicing in vivo and delays rRNA processing
BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS
2005 vol. 337 pp. 89-94
VIVIANA VOLTA, MARCELLO CECI, EMERY BERTRAND, ANGELA BACHI, ELISABETH PETFALSKI, DAVID TOLLERVEY, LINDER PATRICK, PIER CARLO MARCHISIO

Belle is a Drosophila DEAD-box protein required for viability and in the germ line
DEVELOPMENTAL BIOLOGY
2005 vol. 277(1) pp. 92-101
JOHNSTONE O, DEURING R, BOCK R, LINDER PATRICK, FULLER MT, LASKO P

Characterization of the ATPase and unwinding activities of the yeast DEAD-box protein Has1p and the analysis of the roles of the conserved motifs
NUCLEIC ACIDS RESEARCH
2005 vol. 33(3) pp. 999-1009
ROCAK SANDA, EMERY BERTRAND, TANNER NK, LINDER PATRICK

The newly discovered Q motif of DEAD-box RNA helicases regulates RNA-binding and helicase activity
EMBO JOURNAL
2004 vol. 13 pp. 2478-2487
CORDIN O, TANNER NK, DOERE M, LINDER P, BANROQUES J

The putative RNA helicase Dbp6p functionally interacts with Rpl3p, Nop8p and the novel trans-acting Factor Rsa3p during biogenesis of 60S ribosomal subunits in Saccharomyces cerevisiae
GENETICS
2004 vol. 166 pp. 1687-1699
DE LA CRUZ, LACOMBE T, DELOCHE OLIVIER, LINDER PATRICK, KRESSLER D

A membrane transport defect leads to a rapid attenuation of translation initiation in Saccharomyces cerevisiae
MOLECULAR CELL
2004 vol. 13 pp. 357-366
DELOCHE OLIVIER, JESUS DE LA CRUZ, KRESSLER DIETER, DOERE MONIQUE, LINDER PATRICK

Has 1p, a member of the DEAD-box family, is required fo 40S ribosomal subunit biogenesis in Saccharomyces cerevisiae
MOLECULAR MICROBIOLOGY
2004 vol. 52 pp. 141-158
EMERY B, DE LA CRUZ J, ROCAK S, DELOCHE OLIVIER, LINDER PATRICK

DEAD-box proteins : the driving forces behind RNA metabolism
NATURE REVIEWS MOLECULAR CELL BIOLOGY
2004 vol. pp. 232-241
ROCAK S, LINDER PATRICK

Crystal structure of the human ATP-dependent splicing and export factor UAP56
PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA
2004 vol. 101 pp. 17628-17633
SHI H, CORDIN O, MINDER CM, LINDER PATRICK, XU RM

The Life of RNA with Proteins
SCIENCE
2004 vol. 304 pp. 694-695
LINDER PATRICK

The Q motif: a newly identified motif in DEAD box helicases may regulate ATP binding and hydrolysis.
MOLECULAR CELL
2003 vol. 11 pp. 127-138
TANNER NK, CORDIN O, BANROQUES J, DOERE M, LINDER P

Zinc is required for the catalytic activity of the human deubiquitinating isopeptidase T
BIOCHEMISTRY (JOHN WILEY & SONS)
2002 vol. 41 pp. 13755-13766
GABRIEL JM, LACOMBE T, CAROBBIO S, PAQUET N, BISIG R, COX JA, JATON JC

Further characterization of the putative human isopeptidase T catalytic site
FEBS LETTERS
2002 vol. 531 pp. 469-474
LACOMBE T, GABRIEL JM

A yeast homolog of chromatin assembly factor 1 is involved in early ribosome assembly
CURRENT BIOLOGY : CB
2001 vol. 11 pp. 1885-1890
SCHAPERS, FROMONT-RACINE M, LINDER P, DE LA CRUZ J, NAMANE A, YANIV M

mRNA export: Travelling with DEAD-box proteins
CURRENT BIOLOGY : CB
2001 vol. 11 pp. 0-
LINDER P, STUTZ F

DExD/H-Box RNA helicases: From Generic Motors to Specific Dissociation Functions
MOLECULAR CELL
2001 vol. 8 pp. 251-262
TANNER NK 2001. ., LINDER P

Characterization and mutational analysis of yeast Dbp8p, a putative RNA helicase involved in ribosome biogenesis
NUCLEIC ACIDS RESEARCH
2001 vol. 29 pp. 1144-1155
DAUGERON MC, LINDER P

Dbp9p, a putative ATP-dependent RNA helicase involved in 60S-ribosomal-subunit biogenesis, functionally interacts with Dbp6p
RNA (NEW YORK, N.Y.)
2001 vol. 7 pp. 1317-1334
DAUGERON MC, KRESSLER D, LINDER P

From RNA helicases to RNPases
TRENDS IN BIOCHEMICAL SCIENCES
2001 vol. 26 pp. 339-341
LINDER P, TANNER NK, BANROQUES J


Domaines de recherche

BIOCHIMIE ET BIOLOGIE MOLECULAIRE
GENIE GENETIQUE