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Coordonnées du groupe
Prof. P. LINDER CMU / Dpt MIMOL 1 rue Michel-Servet 1211 Genève Suisse Patrick.Linder@unige.ch Tél.: 022 379 54 84 Fax: 022 379 55 02 Commentaires Pages générées le 16.05.2012 |
Sujet de recherche
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Publications du groupe
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Domaines de recherche
Acquisition et expression de facteurs de virulence chez Staphylococcus aureus
Dans la vie de tous les jours nous sommes entourés d'une multitude de bactéries qui, pour la plupart, sont importantes pour notre bien-être. Les bactéries qui nous habitent sont dix fois plus
nombreuses que nos propres cellules. Elles nous aident à nous défendre contre des pathogènes. Parmi ces pathogènes il y a les bactéries opportunistes qui sont présentes dans une grande partie de la
population sans pour autant causer de maladies. Ce n'est en cas d'affaiblissement de l'hôte ou si les bactéries se trouvent à un mauvais endroit, que ces pathogènes peuvent causer des maladies.
Dans notre laboratoire nous étudions la bactérie Staphylococcus aureus, communément appelée le Staphylocoque doré. Cette bactérie se présente en forme de coque. En se divisant elle forme des amas ayant l'aspect de grappes (« und die Massen sahen Weintraubenartig aus » ; Alexander Ogston, 1880 ; extrait de Rev Infect Dis. 6:122-8, 1984). Sur boîtes de Petri, le Staphylocoque doré, comme son nom l'indique, forme des colonies jaunes avec un aspect doré. Chez l'humain, le Staphylocoque doré se trouve principalement dans les narines et sur la peau sans causer des pathologies. Ainsi, c'est un paradigme d'un pathogène opportuniste qui peut également causer des maladies graves. Les infections causées par le Staphylocoque doré sont particulièrement redoutables à cause de la multitude de facteurs de virulence produits par cette bactérie et par son acquisition aisée de gènes de résistances aux antibiotiques. Un facteur important aggravant les infections de Staphylocoque doré est la possibilité de former des biofilms qui rendent les bactéries inaccessibles au système immun et constituent un réservoir de bactéries pendant un traitement aux antibiotiques. Depuis des années notre laboratoire s'est spécialisé dans l'analyse de la famille des protéines à boîte DEAD. Les protéines de cette famille possèdent une activité d'ATPase RNA-dépendante et une activité d'hélicase ATP-dépendante. Il a été démontré que les protéines à boîtes DEAD peuvent déplacer des protéines situées sur un ARN et défaire des courts fragments d'ARN doubles brins. Chez les bactéries certaines de ces protéines sont impliquées dans la biogenèse des ribosomes et/ou dans la réponse aux conditions de stress. Un autre aspect de notre recherche porte sur des barrières au transfert horizontal entre différentes souches de Staphylocoque doré et entre le Staphylocoque doré et d'autres espèces. Dans un premier temps nous avons analysé le système de restriction de type I, constitué de protéines de spécificité, HsdS, de méthylases HsdM et d'une endonucléase HsdR. Nous avons montré que l'inactivation du gène HsdR dans des souches cliniques ouvre la possibilité de transformer ces souches avec des plasmides, et ainsi d'étudier ces souches plus aisément au niveau moléculaire. Néanmoins, ces souches restent difficile à transformer avec l'ADN de plasmide et nous analysons actuellement la présence d'autres barrières. Publications du groupe The CodY pleiotropic repressor controls virulence in gram-positive pathogens. FEMS IMMUNOLOGY AND MEDICAL MICROBIOLOGY 2011 vol. 62(2) pp. 123-139 STENZ L, FRANCOIS P, WHITESON K, WOLZ C, LINDER P, SCHRENZEL J Analyses of the functional regions of DEAD-box RNA "helicases" with deletion and chimera constructs tested in vivo and in vitro. JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY 2011 vol. 413(2) pp. 451-472 BANROQUES J, CORDIN O, DOERE M, LINDER P, TANNER NK From unwinding to clamping - the DEAD box RNA helicase family. NATURE REVIEWS MOLECULAR CELL BIOLOGY 2011 vol. 12(8) pp. 505-516 LINDER P, JANKOWSKY E A type IV modification-dependent restriction enzyme SauUSI from Staphylococcus aureus subsp. aureus USA300. NUCLEIC ACIDS RESEARCH 2011 vol. 39(13) pp. 5597-5610 XU SY, CORVAGLIA AR, CHAN SH, ZHENG Y, LINDER P Power of yeast for analysis of eukaryotic translation initiation. JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 2010 vol. 285(42) pp. 31907-31912 ALTMANN M, LINDER P Motif III in superfamily 2 "helicases" helps convert the binding energy of ATP into a high-affinity RNA binding site in the yeast DEAD-box protein Ded1. JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY 2010 vol. 396(4) pp. 949-966 BANROQUES J, DOERE M, DREYFUS M, LINDER P, TANNER NK A type III-like restriction endonuclease functions as a major barrier to horizontal gene transfer in clinical Staphylococcus aureus strains. PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 2010 vol. 107(26) pp. 11954-11958 CORVAGLIA AR, FRANCOIS P, HERNANDEZ D, PERRON K, LINDER P, SCHRENZEL J Linear ubiquitin fusion to Rps31 and its subsequent cleavage are required for the efficient production and functional integrity of 40S ribosomal subunits MOLECULAR MICROBIOLOGY 2009 vol. 72(1) pp. 69-84 LACOMBE T, GARCIA-GOMEZ JJ, DE LA CRUZ J, ROSER D, HURT E, LINDER P, KRESSLER D Plant RNA helicases: linking aberrant and silencing RNA. TRENDS IN PLANT SCIENCE 2009 vol. 14(6) pp. 344-352 LINDER P, OWTTRIM GW mRNA export: RNP remodeling by DEAD-box proteins. CURRENT BIOLOGY 2008 vol. 18(7) pp. 297-299 LINDER P Impact of oleic acid (cis-9-octadecenoic acid) on bacterial viability and biofilm production in Staphylococcus aureus. FEMS MICROBIOLOGY LETTERS 2008 vol. 287(2) pp. 149-155 STENZ L, FRANÇOIS P, FISCHER A, HUYGHE ANTOINE, TANGOMO M, HERNANDEZ D, CASSAT J, LINDER P, SCHRENZEL J A conserved phenylalanine of motif IV in superfamily 2 helicases is required for cooperative, ATP-dependent binding of RNA substrates in DEAD-box proteins. MOLECULAR AND CELLULAR BIOLOGY : MCB 2008 vol. 28(10) pp. 3359-3371 BANROQUES J, CORDIN O, DOERE M, LINDER P, TANNER NK Membrane stress is coupled to a rapid translational control of gene expression in chlorpromazine-treated cells CURRENT GENETICS 2007 vol. 52 pp. 171-185 DE FILIPPI L, FOURNIER M, CAMERONI E, LINDER P, DE VIRGILIO C, FOTI M, DELOCHE O A copper-activated two-component system interacts with zinc and imipenem resistance in Pseudomonas aeruginosa JOURNAL OF BACTERIOLOGY 2007 vol. 189 pp. 4561-4568 CAILLE, O, ROSSIER, C, PERRON, K Bent out of shape: RNA unwinding by the DEAD-box helicase Vasa CELL 2006 vol. 125(2) pp. 219-221 LINDER PATRICK, LASKO PAUL Leishmania infantum LeIF protein is an ATP-dependent RNA helicase and an eIF4A-like factor that inhibits translation in yeast FEBS JOURNAL 2006 vol. 273(22) pp. 5086-5100 BARHOUMI M, TANNER NK, BANROQUES J, LINDER P, GUIZANI I The DEAD-box protein family of RNA helicases GENE 2006 vol. 367 pp. 17-37 CORDIN O, BANROQUES J, TANNER NK, LINDER P Unwinding single RNA molecules using helicases involved in eukaryotic translation initiation JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY 2006 vol. 361(2) pp. 327-335 MARSDEN STEVEN, NARDELLI MARIA, LINDER PATRICK, MCCARTHY JOHN E.G. A novel multifunctional factor involved in trans-splicing of chloroplast introns in Chlamydomonas NUCLEIC ACIDS RESEARCH 2006 vol. 34(1) pp. 262-274 MERENDINO LIVIA, PERRON KARL, RAHIRE MICHELE, HOWALD ISABELLE, ROCHAIX JEAN-DAVID, GOLDSCHMIDT-CLERMONT MICHEL Dead-box proteins: a family affair - active and passive players in RNP-remodeling NUCLEIC ACIDS RESEARCH 2006 vol. 34 pp. 4168-4180 LINDER P Sen34p depletion blocks tRNA splicing in vivo and delays rRNA processing BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS 2005 vol. 337 pp. 89-94 VIVIANA VOLTA, MARCELLO CECI, EMERY BERTRAND, ANGELA BACHI, ELISABETH PETFALSKI, DAVID TOLLERVEY, LINDER PATRICK, PIER CARLO MARCHISIO Belle is a Drosophila DEAD-box protein required for viability and in the germ line DEVELOPMENTAL BIOLOGY 2005 vol. 277(1) pp. 92-101 JOHNSTONE O, DEURING R, BOCK R, LINDER PATRICK, FULLER MT, LASKO P Characterization of the ATPase and unwinding activities of the yeast DEAD-box protein Has1p and the analysis of the roles of the conserved motifs NUCLEIC ACIDS RESEARCH 2005 vol. 33(3) pp. 999-1009 ROCAK SANDA, EMERY BERTRAND, TANNER NK, LINDER PATRICK The newly discovered Q motif of DEAD-box RNA helicases regulates RNA-binding and helicase activity EMBO JOURNAL 2004 vol. 13 pp. 2478-2487 CORDIN O, TANNER NK, DOERE M, LINDER P, BANROQUES J The putative RNA helicase Dbp6p functionally interacts with Rpl3p, Nop8p and the novel trans-acting Factor Rsa3p during biogenesis of 60S ribosomal subunits in Saccharomyces cerevisiae GENETICS 2004 vol. 166 pp. 1687-1699 DE LA CRUZ, LACOMBE T, DELOCHE OLIVIER, LINDER PATRICK, KRESSLER D A membrane transport defect leads to a rapid attenuation of translation initiation in Saccharomyces cerevisiae MOLECULAR CELL 2004 vol. 13 pp. 357-366 DELOCHE OLIVIER, JESUS DE LA CRUZ, KRESSLER DIETER, DOERE MONIQUE, LINDER PATRICK Has 1p, a member of the DEAD-box family, is required fo 40S ribosomal subunit biogenesis in Saccharomyces cerevisiae MOLECULAR MICROBIOLOGY 2004 vol. 52 pp. 141-158 EMERY B, DE LA CRUZ J, ROCAK S, DELOCHE OLIVIER, LINDER PATRICK DEAD-box proteins : the driving forces behind RNA metabolism NATURE REVIEWS MOLECULAR CELL BIOLOGY 2004 vol. pp. 232-241 ROCAK S, LINDER PATRICK Crystal structure of the human ATP-dependent splicing and export factor UAP56 PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 2004 vol. 101 pp. 17628-17633 SHI H, CORDIN O, MINDER CM, LINDER PATRICK, XU RM The Life of RNA with Proteins SCIENCE 2004 vol. 304 pp. 694-695 LINDER PATRICK The Q motif: a newly identified motif in DEAD box helicases may regulate ATP binding and hydrolysis. MOLECULAR CELL 2003 vol. 11 pp. 127-138 TANNER NK, CORDIN O, BANROQUES J, DOERE M, LINDER P Zinc is required for the catalytic activity of the human deubiquitinating isopeptidase T BIOCHEMISTRY (JOHN WILEY & SONS) 2002 vol. 41 pp. 13755-13766 GABRIEL JM, LACOMBE T, CAROBBIO S, PAQUET N, BISIG R, COX JA, JATON JC Further characterization of the putative human isopeptidase T catalytic site FEBS LETTERS 2002 vol. 531 pp. 469-474 LACOMBE T, GABRIEL JM A yeast homolog of chromatin assembly factor 1 is involved in early ribosome assembly CURRENT BIOLOGY : CB 2001 vol. 11 pp. 1885-1890 SCHAPERS, FROMONT-RACINE M, LINDER P, DE LA CRUZ J, NAMANE A, YANIV M mRNA export: Travelling with DEAD-box proteins CURRENT BIOLOGY : CB 2001 vol. 11 pp. 0- LINDER P, STUTZ F DExD/H-Box RNA helicases: From Generic Motors to Specific Dissociation Functions MOLECULAR CELL 2001 vol. 8 pp. 251-262 TANNER NK 2001. ., LINDER P Characterization and mutational analysis of yeast Dbp8p, a putative RNA helicase involved in ribosome biogenesis NUCLEIC ACIDS RESEARCH 2001 vol. 29 pp. 1144-1155 DAUGERON MC, LINDER P Dbp9p, a putative ATP-dependent RNA helicase involved in 60S-ribosomal-subunit biogenesis, functionally interacts with Dbp6p RNA (NEW YORK, N.Y.) 2001 vol. 7 pp. 1317-1334 DAUGERON MC, KRESSLER D, LINDER P From RNA helicases to RNPases TRENDS IN BIOCHEMICAL SCIENCES 2001 vol. 26 pp. 339-341 LINDER P, TANNER NK, BANROQUES J Domaines de recherche BIOCHIMIE ET BIOLOGIE MOLECULAIRE GENIE GENETIQUE |